关于这个问题，前面的知友解释的非常棒，楼主也想分享一下自己的想法。
首先，我们先对蛋白质的合成有一个初步的认识。简单来讲，蛋白质的合成就是在核糖体上，以成熟的mRNA为模板，把成熟的mRNA分子中的核苷酸序列转变为蛋白质或者多肽中特定氨基酸序列的过程。整个过程，可以如下简图所示
其实，在这个过程中所需的原料可以归纳为以下六种：核糖体、mRNA、氨基酸、tRNA、酶、能量。为了方便理解这个问题，楼主将聚焦在氨基酸、tRNA、酶这三个元件上。
为了保证蛋白质翻译过程的精确性，氨酰tRNA合成酶（aaRS）、正交的tRNA以及tRNA所携带的氨基酸这三者之间必须进行适当的识别。所谓的正交，举个例子解释一下，比如丙氨酸（Ala）,必须由Ala的氨酰tRNA合成酶（AlaRS）催化Ala的tRNA-Ala，生成携带Ala的tRNA-Ala（Ala-tRNA-Ala）。
接下来，我们对这三个元件分别有一个大概的了解。
氨基酸
它是构成蛋白质或者多肽的基本物质，自然界中共为20种。
有些氨基酸之间从结构上看，确实很像，比如下面三组所对应的六种氨基酸，
在正常情况下，在蛋白质的翻译过程中，生物体如果不能将这些相似的氨基酸区分开，可能会产生潜在的毒性异常蛋白，进而对细胞或者机体产生致命后果。事实上，生物在进化的过程中，产生了相应的编校功能，从而避免产生含有错误氨基酸的蛋白质，这部分会在下面氨酰tRNA合成酶（aaRS）的部分进行说明。
在某些特殊情况下，细胞不仅能够忍受蛋白质的错误翻译，而且还能够诱导错误翻译，因为这种错误翻译在该特殊的细胞环境里，能够使细胞受益。关于错误翻译的这方面内容楼主暂且不做讨论。
tRNA
有关tRNA的基础知识，楼主在之前的文章里有所介绍，感兴趣的知友可以看一下，tRNA到底有多少种?
在这里楼主想进一步拓展一下有关tRNA其他方面的内容。
tRNA的三级结构 tRNA的三级结构中也有和DNA相似的双螺旋结构，DNA双螺旋结构中有小沟（minor groove）和大沟（major groove）之分（小沟位于双螺旋的互补链之间，而大沟位于相毗邻的双股之间）（如下图左所示），tRNA接受臂上的小沟和大沟如下图右所示。
这个tRNA结构中的大小沟对aaRS识别正交的tRNA也是非常重要的，因为大沟和小沟分别代表tRNA空间上两个不同的角度，不同的aaRS会从不同的角度去催化tRNA携带氨基酸。
20种氨基酸，由20种对应的tRNA来转运。那么如何保证每种氨基酸只能由它所对应的tRNA转运呢？
识别元件 其实，每种氨基酸对应的tRNA都有属于该tRNA的"身份识别"，专业术语是"discrimination identity"（识别元件）。这些识别元件由几个甚至是一个核苷酸组成，它能够决定tRNA接受氨基酸的专一性。这些元件进一步分为正元件和负元件，正元件决定tRNA接受何种氨基酸，而负元件则决定tRNA不接受何种氨基酸，这些正负元件经常位于tRNA的接受臂和反密码子环区。举个例子，对丙氨酸（Alanine, Ala）的tRNA（tRNA-Ala）而言，接受茎上的G3·U70碱基对是丙氨酸氨酰tRNA合成酶（AlaRS）氨酰化tRNA-Ala携带Ala主要决定因素，如下图所示。
如果G3·U70这个碱基对替换成A3-U70后（下图a和b中的红色方框），tRNA-Ala的空间构象会发生改变，那么tRNA-Ala和AlaRS之间的相互作用（如下图a和b中的虚线）就会受影响，最终会导致含有A3-U70碱基对的tRNA-Ala不能被AlaRS的活性中心催化，从而不能携带Ala。
氨酰tRNA合成酶（aaRS）
在自然界的生物体中，遗传信息经转录、翻译成具有特定功能的蛋白质；其中，生物体内蛋白质合成的精确性取决于tRNA氨酰化和tRNA与mRNA特异性相互作用这两个相互独立的生化反应过程。特异性氨酰化-tRNA的形成依靠aaRS对氨基酸和tRNA的精确识别；tRNA与mRNA的特异性相互作用则主要依赖于tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子之间的碱基互补配对。
在蛋白翻译过程中，aaRS通过tRNA氨酰化反应（tRNAamino-acylate reaction）氨基酸加到相应的tRNA的3'末端。tRNA氨酰化反应分为两步进行，如下图所示。第一步：活化氨基酸，即腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)和对应的氨基酸(aa)结合形成酶·氨酰中间体复合物(aaRS·aa-AMP)，并释放出无机焦磷酸(PPi)。第二步：酶·氨酰中间体复合物与正确的tRNA结合，中间体的高能磷酸键断裂，将氨基酸从氨酰-AMP转移到tRNA的3'末端最后一个碱基上。
根据化学性质、催化区域的结构和同源保守序列的不同，二十种aaRS可以分为Ⅰ、Ⅱ两大类，每一大类分别起源于某特异性、单一区域的蛋白。Ⅰ类aaRS的活性位点包含由同源保守序列KMSKS(Lys-Met-Ser-Lys-Ser)和HIGH(His-Ile-Gly-His)组成的Rossmann折叠。Ⅱ类的活性中心包含一个7条反平行的β折叠结构和3段同源保守序列(模体1、2、3)，其中模体。如下图所示。
基于进化上的亲缘关系，每一大类又被从大到小分为a、b、c三个亚类，每个亚类中的酶和识别的氨基酸的化学性质存在着某种关联。例如，Ⅰa亚类的酶识别疏水性的氨基酸，如分枝状脂肪组的氨基酸(Ile、Leu和Val)、含硫残基的氨基酸(Met和Cys)，ArgRS(文中用氨基酸三字符号加RS来表示某种氨基酸特异的酶)也被归为此亚类，Ⅰb亚类的酶识别带电的氨基酸(如Glu和Lys)及其衍生物Gln，Ⅰc亚类的酶识别芳香族氨基酸(如Tyr和Trp)。和Ⅰ类酶相似，Ⅱa亚类的酶识别化学结构相似的支链芳香族氨基酸(Ala和Pro)，极性氨基酸(Ser、Thr、Pro、His)和Gly，Ⅱb识别带电的支链氨基酸Asp和Lys，及其衍生物Asn，Ⅱc识别唯一的芳香族氨基酸Phe。
将两类酶的成员以Ⅰa和Ⅱa、Ⅰb和Ⅱb、Ⅰc和Ⅱc的形式排列，从这个角度看，两类酶存在着某种程度上的"对称"，如下图所示。
1）aaRS的氨酰化功能
aaRS除具有催化核心结构域(catalytic central domain，CCD)和结合tRNA反密码子的结构域( anticodon-binding domain，ABD) 外，还有结合锌离子的结构域(Zn-domain )、插入结构域(insert domain)、编校结构域(editing domain) 等额外的结构域，这表明aaRS是一种多功能的酶，在这众多功能中，对tRNA的氨酰化是最重要的生理功能。
如楼主前文所述，氨酰化反应分为两步，第一步为aaRS结合一种特异性氨基酸分子和一个ATP分子，并催化ATP的α磷酸基团与氨基酸α羧基连接，氨基酸活化形成中间产物aa-AMP；如果tRNA携带非正交(即错误)的氨基酸并合成相应的蛋白质，这些蛋白质将引起微生物细胞死亡和哺乳动物神经退行性疾病。因此，某些aaRS进化出氨基酸编校功能以确保蛋白质翻译的高度精确性，关于aaRS的编校功能，下面会详细讲述。第二步为结合在aaRS上的tRNA的3'端氨基酸接受臂CCA中的末端腺苷的2'或3'羟基直接攻击aa-AMP的高能酸酐键，使氨基酸与核糖连接形成氨酰-tRNA。
在蛋白质翻译过程中，为了保证氨酰化反应的高度专一性，aaRS必须从二十种氨基酸和众多的tRNA pool（tRNA池）中选出与之正交的底物(比如LeuRS既要从氨基酸中筛选出Leu又要从tRNA中筛选出转运Leu的tRNA)。
通常，tRNA含有相似的二级和三级结构，因此aaRS依靠底物tRNA结构中的个性元件来识别正交的底物tRNA进行氨酰化。这些个性元件通常集中在tRNA的反密码子和接受臂区域，并和aaRS直接相互作用。因为tRNA本身结构比较大并具有与aaRS特异性识别的位点(个性元件)，所以aaRS对tRNA的特异性识别相对容易。然而，氨基酸相对于tRNA而言是小分子，有些氨基酸的侧链结构非常相似，aaRS通过氨基酸的结构来选择它对应的氨基酸并精确地将它们从类似的氨基酸中区分开来是比较困难的。如下图
2）aaRS的编校功能
其实，aaRS无法区分相似的氨基酸其实并不影响蛋白质翻译的精确性，因为aaRS具有相应的编校功能。当aaRS识别特异性tRNA但将非正交的氨基酸结合在tRNA上时，编校功能可以阻止在延长的肽链中引入非正交的氨基酸。aaRS编校有两种类型：即转移前编校(pre-transfer editing)和转移后编校(post-transfer editing)。活化后的非正交氨酰-腺苷酸(aa-AMP) 在被转移到tRNA上之前被水解掉，称为转移前编校(如下图b1所示)；活化后的非正交氨酰-腺苷酸(aa-AMP) 在被转移到tRNA上之后再被水解掉，称为转移后编校(如下图b2所示)。
为了更形象的理解这个过程，我们可以用"筛子"模型（"sieve" model）来理解aaRS的编校功能，如下图所示。aaRS的催化活性中心作为第一层"筛子"（绿色），先排除空间位阻比较大的氨基酸以及与活性中心不相互作用的氨基酸，比如His和Phe的空间结构就比较大。然而，空间结构较小的的氨基酸可能会"漏过"第一层"筛子"进入活性中心，并且被错误的活化。这时候第二层"筛子"（蓝色）即aaRS的编校功能发挥功能，比如Val和Ile只差一个亚甲基（CH2-），但是IleRS依然能够将二者区分开。对于有些aaRS还存在第三层"筛子"（粉色），比如ProRS，原本它能够错误活化Ala或者Cys从而使tRNA-Pro携带Ala或者Cys，生成Ala-tRNA-Pro 或者Cys-tRNA-Pro，但是，这层筛子能够将Ala-tRNA-Pro水解掉，再生成Ala和tRNA-Pro。
上面简单的从氨基酸、tRNA和aaRS三块，简单的介绍了某种aaRS如何从细胞里众多的氨基酸和tRNA中找到自己的小伙伴，即保证三者的正交性；其实，生物体内的这个过程是非常复杂的。携带者氨基酸的tRNA在延长因子的作用下，会通过自己的反密码子和mRNA上的密码子互补配对，从而进行下游的蛋白合成过程。
在这里顺便提一下，那些错误氨酰化的tRNAs并不能成为延长因子(Elongation Factors，EFs)的底物，也不会被递送到核糖体上，因此，它们不会影响翻译的精确性。这一部分内容楼上的知友已经解释的非常清楚了，楼主就不再赘述啦。
参考文献
1、Nat Rev Drug Discov. 2019 Aug;18(8):629-650.
2、Nature. 2014 Jun 26;510(7506):507-11.
3、Int J Biol Macromol. 2018 May;111:400-414.
4、Trends Biochem Sci. 2001 Oct;26(10):591-6.
来源：知乎 www.zhihu.com
作者：云上之岚
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延伸阅读：
核糖体中有核酸吗？
细胞翻译可以得到多种蛋白质吗？
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